MBP，脱磷酸化

研究领域：细胞信号传导
髓鞘碱性蛋白（MBP）占髓鞘总蛋白的约30%，并占髓鞘干重的约10%。它主要与少突胶质细胞（OL）膜的细胞质侧相关联，主要通过与酸性脂质的静电相互作用实现。这种蛋白分布在紧密的节间髓鞘中。MBP由多种经过翻译后修饰的异构体组成，这些异构体带有不同的电荷，其中一些是由于不同激酶（包括丝裂原活化蛋白激酶，MAPK）在多个位点上的磷酸化作用产生的。

从牛脑中纯化并使用λ蛋白磷酸酶去磷酸化的髓磷脂碱性蛋白。 通过用1 mg/mL抗磷酸MBP免疫印迹1微克MBP，无法检测到内源性磷酸化。

髓鞘碱性蛋白（MBP）分布在紧密的节间髓鞘中。它与少突胶质细胞膜细胞质表面的带负电荷脂质结合，可能有助于这些表面在多层髓鞘中相互粘附。MBP被归类为一种内在无序蛋白，这使其具有与带电表面沿其全长结合的灵活性，并根据需要调整其局部构象以优化与各种靶标的结合。这类蛋白通常作为多功能调节蛋白发挥作用。
MBP在体外与多阴离子（如肌动蛋白丝和微管）相互作用，并与其他配体结合，如Ca²⁺-钙调蛋白（CaM）。MBP与G-肌动蛋白结合，诱导其聚合，并聚集肌动蛋白丝。它还聚合肌动蛋白，聚集F-肌动蛋白丝，并通过静电相互作用将肌动蛋白丝与脂质双层结合。MBP的磷酸化和去磷酸化在髓鞘中发生，以响应大脑中的电活动。

10mM MOPS（pH 7.0）、128mM MnCl2、641mM EDTA、1.134 μg无活性λ磷酸酶和0.05%叠氮化钠

在-20°C下可保存2年

在使用MAP激酶2/Erk2（目录号14-173）的激酶测定中常规评估为底物

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