L5385
α-乳清蛋白 来源于牛奶
Type I, ≥85% (PAGE), lyophilized powder
别名:
Bos d 4, Lactose synthase B protein, alpha-lactalbumin
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关于此项目
Biological source:
bovine milk
Assay:
≥85% (PAGE)
Form:
lyophilized powder
Technique(s):
cell culture | mammalian: suitable, electrophoresis: suitable
Impurities:
calcium, tested
Concentration:
≥85 % protein
biological source
bovine milk
Quality Level
type
Type I
assay
≥85% (PAGE)
form
lyophilized powder
concentration
≥85 % protein
technique(s)
cell culture | mammalian: suitable, electrophoresis: suitable
impurities
calcium, tested
solubility
H2O: soluble 10 mg/mL, clear to slightly hazy, colorless to faintly yellow
UniProt accession no.
storage temp.
−20°C
Gene Information
cow ... LALBA(281894)
General description
α-乳清蛋白是一种分子量较小的球状乳清蛋白，存在于迄今为止已研究的所有乳汁中。它是在乳腺中产生的约14kDa的金属蛋白。
Application
α-从牛乳中提取的乳清蛋白作为补充剂，用于各种细胞培养的基础培养基。也已作为标记物，用于十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）。
Biochem/physiol Actions
其可通过改变半乳糖基转移酶的底物特异性以增加乳糖形成的速率；半乳糖基转移酶和 α-乳白蛋白的复合物称为乳糖合酶。
其可通过改变半乳糖基转移酶的底物特异性以增加乳糖形成的速率；半乳糖基转移酶和α-乳白蛋白的复合物称为乳糖合酶。Asp87 或 Asp88 对 Ala 的定点诱变完全消除了强钙结合亲和力，并将乳糖合酶的刺激降低到最大速率的 <3.5%。
α-乳清蛋白是人乳汁中的主要蛋白。它由单个多肽链组成，含有通过二硫键连接的8个半胱氨酸。α-乳清蛋白可结合多种金属离子，包括钙，这一性质被认为在从还原的变性形式再生成天然α-乳清蛋白的过程中发挥重要作用。α-乳清蛋白还具有独特的锌结合位点，其被认为在乳糖合酶复合物的结合中发挥作用。 成熟蛋白质由123个氨基酸残基（14kD）组成，并且具有1.7 Α°分辨率三维结构，含四个α-螺旋和三链反式平行β-折叠。
Analysis Note
钙饱和的。可能含有微量的硫酸铵和磷酸钠
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存储类别
11 - Combustible Solids
wgk
WGK 3
flash_point_f
Not applicable
flash_point_c
Not applicable
ppe
Eyeshields, Gloves, type N95 (US)
法规信息
低风险生物材料
此项目有
Falk Bernsmann et al.
Journal of colloid and interface science, 344(1), 54-60 (2010-01-23)
We recently showed the possibility to build dopamine-melanin films of controlled thickness by successive immersions of a substrate in alkaline solutions of dopamine [F. Bernsmann, A. Ponche, C. Ringwald, J. Hemmerlé, J. Raya, B. Bechinger, J.-C. Voegel, P. Schaaf, V.
Effect of different exogenous fatty acids on the cytosolic triacylglycerol content in bovine mammary cells
Vargas-Bello-Perez E, et al.
Animal Nutrition, 5(2), 202-208 (2019)
M J Kronman et al.
The Journal of biological chemistry, 256(16), 8582-8587 (1981-08-25)
Removal of the tightly bound Ca2+ ion from bovine alpha-lactalbumin (Hiraoka et al. (1980) Biochem. Biophys. Res. Commun. 95, 1098-1104) produces a pronounced conformational change, as indicated by fluorescence and absorbance changes. These changes closely resemble the changes that occur
全球贸易项目编号
| 货号 | GTIN |
|---|---|
| L5385-1G | 04061826745243 |
| L5385-25MG | 04061833958094 |
| L5385-100MG | 04061833958087 |
| L5385-500MG | 04061833263433 |